牛血清白蛋白能維持蛋白的穩(wěn)定性

　　牛血清白蛋白前體蛋白全長607個氨基酸。前體蛋白從N端脫去18個信號肽，以及6個前肽，形成含有583個氨基酸、分子量約為66.5kDa的成熟BSA蛋白。BSA表面含有大量的酸性、堿性氨基酸。其中酸性氨基酸谷氨酸、天冬氨酸分別有40個、59個，堿性氨基酸賴氨酸、精氨酸分別有59個、23個。另外BSA還有35個半胱氨酸，形成17對二硫鍵，一個游離的巰基。

　　當蛋白質處于“壓力”的狀態(tài)下，如加熱、紫外照射、氧化、剪切力等，蛋白質的空間折疊趨于延展，導致內部疏水位點暴露，發(fā)生無定形聚集或者形成高結構化的淀粉樣蛋白，從而失去生物活性。BSA具有良好的熱穩(wěn)定性，當溫度上升至65度時，其空間結構的變化依然是可逆的。BSA另一個特點是能夠和許多物質形成可逆結合，特別是水溶性較差的物質，如脂肪酸、血紅素、膽紅素、帶負電荷的芳香化合物等，能夠增加其水溶性。因此，BSA是理想的蛋白保護劑。當酶、或抗體等蛋白質發(fā)生空間結構變化，BSA能夠與其發(fā)生可逆結合，形成穩(wěn)定的、可溶的高分子復合物，防止蛋白發(fā)生無定形聚集。另外，溶液中的BSA能夠與容器表面結合，防止蛋白吸附在容器表面而濃度降低。